Page 17 - MaSzeSz hírcsatorna 2019/4.

SZAKMAI - TUDOMÁNYOS ROVAT

gyakoriságuk is jelentősen különbözhet a nyers (a periplazmatikus) hidroxil-amin-oxidoreduktáz
szennyvíz összetételétől és az üzemelési körül- (HAO) enzim katalizálta reakcióban nitritté oxi-
ményektől függően. A bakteriális és az archa- dálódik. Az oxidáció során 4 elektron keletkezik,
eális AMO hozzájárulását a mikroszennyezők amelyből 2 egy újabb ammónia molekula hid-
kometabolikus biodegradációjához még nem roxil-aminná történő átalakulásában hasznosul
sikerült tisztázni (Tran és mtsai., 2013b). (Márialigeti és mtsai, 2013, Tran és mtsai, 2013b,
Xu és mtsai, 2016).
Az ammónia oxidációja összetett folyamat,
számos enzim és fehérje vesz részt benne. Az elektronok ezután belépnek egy ún. ka-
A nitrifikáció lépései a közreműködő enzimek- talitikus ciklusba. Az AMO enzim aktív helyén
kel és termékekkel a 2. ábrán láthatóak. A két (a katalízis helye) található egy kettős rézma-
kulcsfontosságú ezek közül az AMO és a hid- got Cu (I)-Cu(I) formában tartalmazó fehér-
roxil-amin-oxidoreduktázt (HAO). In vivo (az élő jerész. A katalitikus ciklus úgy kezdődik, hogy
szervezeten belül) mindkét enzim egymástól az oxigén reakcióba lép a Cu(I) formával, így
függ, mivel szubsztrátot és elektronokat generál- az Cu (II) formává alakul, eközben az oxigén
nak egymásnak. Először hidroxil-amin (NH2OH) elektrofil csoportként kötődik. Az enzim „oxi-
képződik az AMO enzim közreműködésével, génezett” formája ezután reagál a szerves
amely egy réz tartalmú integráns membránfe- szubsztrátokkal, és így Cu (II) formát képez.
hérje. Az AMO az oxigén molekulából egy oxi- A Cu (II) forma a HAO enzim által katalizált re-
gén atom beépülését segíti az ammónia mo- akcióból érkező 2 elektronnal redukálódik, és
lekulába. A következő lépésben a hidroxil-amin visszaáll a kettős rézmag Cu(I)-Cu(I) formája,

3. ábra Az ammónia-monooxigenáz (AMO) enzim aktív helyének működése és a kometabolikus transzformáció
elméleti modellje (Xu és mtsai, 2016 alapján).

17